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Microcalorimetría

 

 

Caracterización de las interacciones y de la estabilidad de biomoléculas

 

La calorimetría es la ciencia de la medida de los cambios de calor que se producen en reacciones químicas o eventos físicos.

 

La calorimetría se basa en el hecho de que en todas las reacciones químicas hay un cambio de energía, que usualmente viene acompañado de una liberación de calor (exotérmica) o de una absorción de calor (endotérmica).

La Microcalorimetría es un desarrollo ultrasensible de la técnica que mide pequeños cambios de calor en pequeños volúmenes de muestra, haciendo que sea una técnica muy adecuada para biomateriales.

 

La Microcalorimetría se utiliza para estudiar reacciones de biomoléculas, incluyendo interacciones entre biomoléculas y cambios conformacionales como plegamiento de proteínas. El rango de aplicaciones es muy amplio, desde la

confirmación de la interacción con dianas terapéuticas en el descubrimiento de nuevos fármacos hasta el desarrollo de compuestos estables bioterapéuticos.

 

Estos procesos se estudian con varias técnicas biofísicas, entre ellas dos técnicas calorimétricas: La Calorimetría de Valoración Isoterma (ITC) y la calorimetría diferencial de barrido (DSC)

 

La Calorimetría de Valoración Isoterma (ITC) se utiliza para estudiar la interacción de biomoléculas. Es una herramienta esencial para el diseño de fármacos y el estudio y regulación de interacciones con proteínas.

ITC mide directamente el calor liberado o adsorbido durante un evento de interacción biomolécular. Esto permite determinar de forma precisa la constante de afinidad (Kd), la estequiometría de la reacción (n), La Entalpía(∆H)

y la Entropía (ΔS).

 

 

 

ITC se utiliza para:

 

- Cuantificar la afinidad de la interacción entre dos biomoléculas.

- Selección y optimización de candidatos.

- Determinación de la termodinámica de la reacción y concentración activa.

- Caracterización del mecanismo de acción.

- Confirmación de interacción con dianas terapéuticas en el descubrimiento de nuevos fármacos (molécula pequeña).

- Determinación de la especificidad de la interacción y de la estequiometría.

- Validación de los valores IC50 y EC50 durante la cualificación de candidatos.

- Medida de cinética enzimática.

 

 

 

La Calorimetría Diferencial de Barrido (DSC) es una técnica clave de análisis térmico que mide los cambios de calor que se producen en la biomolécula durante un aumento o descenso controlado de la temperatura, haciendo

posible el estudio de materiales en su estado nativo.

 

DSC permite:

 

- Caracterizár y seleccionar los candidatos (proteínas) más estables en el desarrollo bioterapéutico.

- Estudios de interacción de ligandos.

- Optimización rapida de las condiciones de purificación y fabricación.

- Determinación sencilla y rapida de las condiciones óptimas para formulaciones líquidas.

- Ensayos rapidos indicadores de estabilidad para proteínas en aplicaciones de screening.

 

 Ambas son técnicas "label free" que permiten el estudio de las biomoléculas en solución, es decir, en su estado nativo. 

 

Puede descargar notas de aplicación sobre estas técnicas así como ver seminarios grabados en el apartado correspondiente de la web de Malvern.

 

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Microcalorímetros Malvern-Microcal

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 


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